2,3-Diphosphoglycerat (2,3 DPG) ist eine Verbindung, die von einem Zwischenprodukt der Glykolyse abgeleitet ist; es ist besonders auf der Ebene der Erythrozyten konzentriert, da die roten Blutkörperchen - da sie keine Mitochondrien haben - den anaeroben Milchsäurestoffwechsel (homolaktische Gärung von Glukose) zur Energiegewinnung nutzen.
Hämoglobin ist ein tetrameres Protein, das aus vier Untereinheiten besteht, zwei Alpha- und zwei Beta-Untereinheiten, die jeweils aus einem Proteinanteil (Globin) und einem Häm (sauerstoffbindende Prothesengruppe) bestehen. Das 2,3-Diphosphoglycerat bindet an die Beta-Ketten, verdichtet sie und verringert die Affinität von Hämoglobin für Sauerstoff.
Die Bindung des 2,3-DPG an das Hämoglobin erfolgt, wenn es in sauerstoffarmer Form vorliegt, während es in der Lunge durch die Bindung des Hämoglobins an den Sauerstoff gelöst wird sind die ersten, die den Sauerstoff freisetzen, und dieser Verlust beinhaltet eine Verdrängung der Monomere aus dem Zentrum.Sobald sich der innere hydrophile Hohlraum öffnet, tritt das DPG ein und bindet an das Tetramer unter Bildung heteropolarer Bindungen zwischen seinen negativ geladenen Gruppen und dem Lysin und Histidin Reste der Ketten Beta, positiv geladen Die stabilisierte Struktur kann auch den Sauerstoff der beiden α-Ketten freisetzen. In der Lunge läuft jedoch der umgekehrte Vorgang ab; bei hohem Sauerstoffdruck sind die α-Ketten die ersten, die es binden, und das DPG wird "gequetscht" und aus dem Tetramer ausgestoßen, was eine leichtere Sauerstoff-β-Kettenbindung ermöglicht.
Das 2,3-Bisphosphoglycerat kann nicht an fötales Hämoglobin binden, da diesem Molekül die B-Ketten fehlen, mit denen das 2,3-DPG bindet.Dies erklärt die größere Sauerstoffaffinität des fötalen Hämoglobins als das mütterliche Hämoglobin, eine Eigenschaft, die es dem fötalen Blut ermöglicht, extrahieren Sauerstoff aus dem mütterlichen Blut.
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