Allgemeinheit
Threonin (T oder THR) ist eine Aminosäure, die eines der Monomere ist, aus denen Proteine bestehen; es ist auch eine quartäre Verbindung, da es aus vier Elementen aufgebaut ist: Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff. Seine Brute-Formel ist C4H9NO3 und hat ein Molekulargewicht von 119,12 u (oder Dalton).
Threonin wird als polares Molekül bezeichnet; das bedeutet, dass es in der Seitenkette bei physiologischem pH-Wert geladene Gruppen enthält, daher tragen sie zu den sogenannten Wasserstoffbrücken bei; dieselbe Seitenkette (mit einem Hydroxyl-OH) kann glykiert sein, dh sie hat die Fähigkeit, an ein Glucosemolekül zu binden. Diese Eigenschaft wird auch von Serin (einer anderen essentiellen Aminosäure) geteilt und im nächsten Absatz werden wir verstehen, warum.
Darüber hinaus wird gesagt, dass die Struktur von Threonin (L-) chiral ist, dh dass es einem Spiegelbild (in den 3 Dimensionen) nicht überlagert werden kann; seine enantiomere (daher spiegelnde) Form ist D-Threonin.
Funktionen
Aus metabolischer Sicht fungiert Threonin neben der Bildung eines plastischen Moleküls aus Proteinpolymeren (für den Aufbau von Geweben, bestimmten Hormonen, Neurotransmittern, Zellkanälen, Immunglobulinen usw.) als Träger (Transporter) für die Gruppen Phosphat (PO43-) von Phosphoproteinen (zB Milchkaseinen), dank der Fähigkeit, diese an der Seitenkette aufzunehmen. Dieser Prozess ermöglicht die Umwandlung der chemisch-physikalischen Eigenschaften des betreffenden Polymers und erfolgt mittels eines Protein-Kinase-Katalysatorenzyms. Die bekannteste Phosphorylierung ist sicherlich die Übertragung der Phosphatgruppe von ATP (Adenosine Tri Phosphate) oder GTP (Guanosin Tri Phosphate) auf Threonin oder Serin oder Tyrosin.
Dennoch ist Threonin an vielen Synthese- oder Metabolisierungsreaktionen beteiligt; Es ist beispielsweise am Stoffwechsel von Kreatin, anderen Aminosäuren, Cobalamin (Vitamin B12), Neurotransmittern (Adrenalin und Cholin) usw. beteiligt.
Ganz zu schweigen von seiner Wechselwirkung mit Selen, einem antioxidativen Mineral, oder der grundlegenden Rolle von Abfallmolekülen in den hepatischen Stoffwechselprozessen.
BEACHTUNG! Basierend auf einer Studie von Young et al. (1989; Young & Pellet, 1990; Zello et al., 1995), ebenso wie Leucin, Valin und Lysin unterliegt auch Threonin einer stärkeren Energieoxidation als die anderen Aminosäuren, weshalb es logisch anzunehmen ist, dass es ein höheres Einkommen im Sport.
Nahrungsquellen und -knappheit
Nahrungsquellen für Threonin sind hauptsächlich: Eier, Milchprodukte, Fleisch und Fisch.
Der Tagesbedarf an Threonin beträgt ca. 0,95g/Tag (8-20mg/kg bei Erwachsenen) und es ist eine der Aminosäuren, die in der veganen Ernährung am leichtesten fehlen, also diejenige, die völlig frei von Inhaltsstoffen tierischen Ursprungs ist; zum Beispiel die limitierende Aminosäure in Reis und nach Lysin auch in anderen weit verbreiteten Getreidesorten.
Ein leichter Threoninmangel kann schwere psychische Reizbarkeit und Persönlichkeitsstörungen verursachen; der schwere ist schwer zu definieren, aber sicherlich sehr ernst. Der Überschuss an Threonin hingegen korreliert mit einem "Anstieg" der Azotämie, mit relativen Beeinträchtigungen der Organe, die langfristig für den Stoffwechsel und die Entsorgung des Überschusses verantwortlich sind.
Threonin-Ergänzungen werden hauptsächlich wegen ihres Potenzials vermarktet, die Verdauungsfunktionen, die psychische Gesundheit und die Synthese von Kollagen und Elastin zu fördern.