des Organismus, dessen Hauptaufgabe darin besteht, Glukose zu verwertbarer Energie zu verstoffwechseln.
Lactatdehydrogenase ist ein Tetramer mit Untereinheiten, die zu zwei verschiedenen Typen gehören, die in unterschiedlicher Kombination miteinander fünf verschiedene Isoenzyme ergeben: LDH1 und LDH2 sind im Herzen und in den Erythrozyten erhöht, während LDH 4 und LDH 5 im Leber und im Muskel;
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Laktatdehydrogenase kommt in zahlreichen Geweben vor, konzentriert sich jedoch hauptsächlich auf die Skelettmuskulatur, Leber, Herz, Niere, Bauchspeicheldrüse und Lunge.
Wenn die Zellen beschädigt oder zerstört werden, wird das LDH-Enzym in der flüssigen Fraktion des Blutes (Serum oder Plasma) freigesetzt und erhöht seine Konzentration in anderen biologischen Flüssigkeiten (z. B. Liquor) bei Vorliegen einiger Pathologien. daher ein allgemeiner Indikator für Gewebe- und Zellschäden.
) ist ein zytoplasmatisches Enzym mit einer weiten Verteilung im Gewebe, wo es die Umwandlung von Laktat in Pyruvat katalysiert.Lactatdehydrogenase ist ein Tetramer mit Untereinheiten, die zu zwei verschiedenen Typen gehören, die in unterschiedlicher Kombination miteinander fünf verschiedene Isoenzyme ergeben: LDH1 und LDH2 sind im Herzen und in den Erythrozyten erhöht, während LDH 4 und LDH 5 im Leber und im Muskel;
- LDH1 kommt im Myokard, roten Blutkörperchen, Nieren und Keimzellen vor;
- LDH2 kommt im Myokard und in den roten Blutkörperchen vor und ist in den weißen Blutkörperchen und den Nieren konzentriert (wo es in niedrigeren Konzentrationen als LDH1 vorhanden ist);
- LDH3 kommt in der Lunge und anderen Geweben vor;
- LDH4 kommt in der Skelettmuskulatur, in der Leber (wo es in geringeren Konzentrationen als LDH5 vorhanden ist), in Lymphknoten und in weißen Blutkörperchen vor;
- LDH5 ist in Leber und Skelettmuskulatur charakteristisch.
Diese Gewebespezifität macht den Laktatdehydrogenase-Assay von großem klinischem Interesse, um die Stelle einer hypothetischen Gewebeschädigung zu beurteilen.
